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    Título La reducción del cobre en el sitio activo favorece la unión del sustrato a la polisacárido monooxigenasa lítica fúngica y reduce su estabilidad
    Autores Daniel Kracher, Martina Andlar, Paul G. Furtmüller, Roland Ludwig
    Revista La revista «Journal of Biological Chemistry»
    Fecha 12/19/2017
    DOI 10.1074/jbc.RA117.000109
    Introducción Las polisacárido monooxigenasas líticas (LPMO) son enzimas que contienen cobre y se encargan de la degradación oxidativa de los polisacáridos vegetales insolubles y los oligosacáridos solubles. Estas enzimas escinden los sustratos tras su activación reductiva, lo que favorece la degradación de la biomasa mediante enzimas hidrolíticas. Este estudio utiliza la LPMO9C de Neurospora crassa, eficaz sobre la celulosa y los β-glucanos, para analizar las interacciones enzima-sustrato y la estabilidad térmica. Las pruebas de unión demostraron que el ácido ascórbico, al reducir el cobre mononuclear del sitio activo, potenciaba la afinidad y la capacidad de unión de la LPMO por la celulosa. Cabe destacar que fue el estado redox reducido del cobre del sitio activo, y no la formación de especies de oxígeno activadas, lo que contribuyó a este aumento de la afinidad. La menor afinidad de la LPMO oxidada podría facilitar su desorción, permitiendo que las hidrolasas alcancen los sitios de escisión. Además, esto implica que la reducción del cobre puede producirse independientemente de la unión al sustrato. La fluorimetría de barrido diferencial reveló que la celulosa y el xiloglucano estabilizan la temperatura de punto medio de transición de la enzima catalíticamente activa. La ausencia de sustratos ideales provocó una autoinactivación oxidativa y una desestabilización. Nuestros hallazgos aportan información sobre los factores que determinan la estabilidad de la LPMO en diversas condiciones, lo que indica que la reducción del cobre del sitio activo desencadena la unión del sustrato.
    Cita Kracher, D.; Andlar, M.; Furtmüller, P. G.; Ludwig, R. La reducción del cobre en el sitio activo favorece la unión del sustrato a la polisacárido monooxigenasa lítica fúngica y reduce su estabilidad. J. Biol. Chem. 2017, 293(5), 1676-1687. DOI: 10.1074/jbc.RA117.000109
    Elemento Cobre (Cu)
    Industria Investigación y laboratorio
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