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Una oxidasa de terminal de bajo potencial asociada a la nitrogenasa de hierro puro de la bacteria fijadora de nitrógeno Azotobacter vinelandii

Título Una oxidasa de terminal de bajo potencial asociada a la nitrogenasa de hierro puro de la bacteria fijadora de nitrógeno Azotobacter vinelandii
Autores Febin Varghese, Burak Veli Kabasakal, Charles A. R. Cotton, Jörg Schumacher, A. William Rutherford, Andrea Fantuzzi, James W. Murray
Revista La revista «Journal of Biological Chemistry»
Fecha 05/01/2019
DOI 10.1074/jbc.RA118.007285
Introducción El nitrógeno gaseoso entra en la biosfera principalmente mediante su conversión en amoníaco a través de la enzima nitrogenasa, que es susceptible de ser inactivada por el oxígeno. De los tres tipos de nitrogenasa, la nitrogenasa que contiene únicamente hierro es la menos conocida. La proteína Anf3 de Rhodobacter capsulatus es fundamental para la fijación de nitrógeno con esta nitrogenasa, aunque su función no está clara. Analizamos la proteína Anf3 de Azotobacter vinelandii y descubrimos que se trata de un flavocitocromo dimérico en el que los cofactores hemo y FAD interactúan estrechamente. Se midieron los potenciales de reducción, que mostraron valores de −420 ± 10 y −330 ± 10 mV para el FAD y de −340 ± 1 mV para el hemo. La Anf3 acepta electrones de la ferredoxina de espinaca y consume oxígeno sin producir superóxido ni peróxido de hidrógeno. Proponemos que Anf3 actúa como una oxidasa para proteger a la nitrogenasa exclusivamente de hierro de la inactivación por el oxígeno, utilizando flavodoxina o ferredoxina como donantes de electrones.
Cita Febin Varghese, Burak Veli Kabasakal, Charles A. R. Cotton y otros. Una oxidasa terminal de bajo potencial asociada a la nitrogenasa de hierro puro de la bacteria fijadora de nitrógeno Azotobacter vinelandii. J. Biol. Chem. 2019. Vol. 294(24):9367-9376. DOI: 10.1074/jbc.RA118.007285
Elemento Nitrógeno (N) , Oxígeno (O)
Materiales Compuestos químicos , Óxidos
Industria Investigación y laboratorio
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