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    • Desentrañando las bases moleculares de la especificidad de sustrato y la activación halógena en las haloperoxidasas dependientes de vanadio

    Título Desentrañando las bases moleculares de la especificidad de sustrato y la activación halógena en las haloperoxidasas dependientes de vanadio
    Autores P. Zeides, K. Bellmann-Sickert, Ru Zhang, C. J. Seel, V. Most, C. T. Schoeder, M. Groll, T. Gulder
    Revista Nature Communications
    Fecha 02/28/2025
    DOI 10.1038/s41467-025-57023-1
    Introducción Este estudio revela cómo mutaciones estratégicas en la bromoperoxidasa AmVHPO de cianobacterias inician un cambio en la selectividad para la cloración arílica. La mutación forma un bucle que interactúa con monómeros proteicos adyacentes, creando un túnel hacia los sitios activos. El análisis estructural del complejo sustrato-R425S-mutante muestra un sitio de unión al sustrato entre dos unidades. Los residuos Glu139 y Phe401 prolongan la residencia del sustrato cerca del cofactor vanadato, estabilizando los intermediarios. Estos datos confirman la unión directa del sustrato y amplían el conocimiento de los mecanismos de la VHPO, allanando el camino para aplicaciones más amplias en procesos químicos.
    Cita P. Zeides, K. Bellmann-Sickert y Ru Zhang et al. Unraveling the molecular basis of substrate specificity and halogen activation in vanadium-dependent haloperoxidases. Nat Commun. 2025. Vol. 16. DOI: 10.1038/s41467-025-57023-1
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