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    • La Na +,K +-ATPasa en complejo con fluoruro de berilio imita un estado fosforilado de la ATPasa

    Título La Na +,K +-ATPasa en complejo con fluoruro de berilio imita un estado fosforilado de la ATPasa
    Autores Marlene U. Fruergaard, Ingrid Dach, Jacob L. Andersen, Mette Ozol, Azadeh Shahsavar, Esben M. Quistgaard, Hanne Poulsen, Natalya U. Fedosova, Poul Nissen
    Revista Revista de Química Biológica
    Fecha 08/02/2022
    DOI 10.1016/j.jbc.2022.102317
    Introducción La enzima Na+,K+-ATPasa desempeña un papel crucial en la generación de gradientes electroquímicos de Na+ y K+ a través de la membrana plasmática mediante un ciclo en el que intervienen varios intermediarios. Este estudio presenta una estructura cristalina de 4,0 Å de la Na+,K+-ATPasa complejada con fluoruro de berilio (E2-BeFx), imitando un estado fosforilado. E2-BeFx se parece a la forma E2P, con un sitio Mg2+ que sugiere un reconocimiento inicial de K+. El complejo puede unir ADP/ATP y Na+, vinculando E2-BeFx a un intermediario E*P transitorio sensible a K+ y ADP en el ciclo funcional, antes de E2P.
    Cita Marlene U. Fruergaard, Ingrid Dach y Jacob L. Andersen et al. The Na+,K+-ATPase in complex with beryllium fluoride mimics an ATPase phosphorylated state. J. Biol. Chem. 2022. Vol. 298(9). DOI: 10.1016/j.jbc.2022.102317
    Elemento Berilio (Be) , Flúor (F) , Magnesio (Mg) , Potasio (K) , Rubidio (Rb) , Sodio (Na)
    Materiales Compuestos químicos , Cristales
    Temas Materiales biomédicos
    Industria Investigación y laboratorio
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